Что такое белок. ( Часть 2 )

Белки — это означает высокомолекулярные азотсодержащие органические вещества, молекулы которых построены из аминокислот. Белки являются структурной и функциональной основой жизнедеятельности всех живых организмов, они обеспечивают рост, развитие и нормальное протекание обменных процессов в организме. Это мускулы, кровь, сердце, кожа, кости… В природе существует примерно 1010-1012 различных белков, обеспечивающих жизнедеятельность организмов всех степеней сложности от вирусов до человека. Белками являются ферменты, антитела, многие гормоны и другие биологические активные вещества. Необходимость постоянного обновления белков лежит в основе обмена веществ.

Для живых организмов характерно большое разнообразие белков, которые составляют основу структуры организма и обеспечивают множество его функций. Несмотря на сложность строения и многообразие, все белки построены из сравнительно простых структурных элементов — аминокислот. Белки представляют собой полимерные молекулы в состав которых входит 20 различных аминокислот. Изменение числа аминокислотных остатков и последовательности их расположения в молекуле белка обеспечивает возможность образования громадного количества белков, отличающихся своими физико-химическими свойствами, структурной или функциональной ролью в организме.

Классификация аминокислот.

Большинство аминокислот, участвующих в обмене веществ входящих в состав белков, могут поступать с пищей или синтезироваться в организме в процессе обмена (из других аминокислот, поступающих в избытке). Они получили название заменимых аминокислот. Некоторые аминокислоты не могут синтезироваться в организме и должны поступать с пищей. Они получили название незаменимых.

Таблица 1. Классификация аминокислот.

НЕЗАМЕНИМЫЕ

ЗАМЕНИМЫЕ

Валин

Аргинин

Изолейцин

Аспарагиновая кислота

Лейцин

Глутаминовая кислота

Лизин

Гистидин

Метионин

Глицин

Треонин

Тирозин

Триптофан

Пролинин

Фенилаланин

Серин

Аланин

Цистин

Некоторые аминокислоты обнаружены в тканях организма, однако они не используются для построения белковых молекул (орнитин, цитруллин). Есть также аминокислоты (оксипролин и цистеин), которые образуются из других (пролин, цистин) после включения в состав белков.

Аминокислоты с разветвленной цепью.

К аминокислотам с разветвленной цепью относятся 3 (три) аминокислоты: валин, лейцин и изолейцин. Свое название аминокислоты с разветвленной цепью получили из-за структурных особенностей строения молекулы, что придает им ряд уникальных свойств. Помимо вхождения в структуру мышечной ткани (42% от общего количества незаменимых аминокислот) аминокислоты с разветвленной цепью играют первостепенную роль в обмене белков и снабжении мышц энергией. Основным источником энергии при интенсивных нагрузках служит гликоген печени и мышц, запасы которого быстро истощаются, и организм переходит к сжиганию свободных аминокислот — в первую очередь именно аминокислот с разветвленной цепью. В этом случае тренировка носит катаболический характер, то есть приводит не к росту, а к уменьшению мышц. Аминокислоты с разветвленной цепью активизируют обмен инсулина и стимулируют поступление других аминокислот в мышцы для последующего синтеза белка. Активизация обмена инсулина приводит к улучшению работы пищеварительных ферментов и метаболитов цикла Кребса (основного цикла обмена энергии в организме), способствующих восстановлению энергетического потенциала мышечных клеток. В мышцах аминокислоты с разветвленной цепью перерабатывают продукты обмена (молочную кислоту и др.) в аминокислоту аланин, которая участвует в образовании мышечного гликогена.

Биологические функции белков.

С белками связано все многообразие функций организма, однако наиболее важными из них являются: каталитическая, транспортная, защитная, сократительная, структурная, гормональная и питательная. Каталитическая функция белков осуществляется с помощью специфических белков- катализаторов — ферментов. При их участии увеличивается скорость различных реакций обмена веществ и энергии в организме.
Транспортная функция белков заключается в том, что при их участии происходит связывание и доставка (транспорт) различных веществ от одного органа к другому. Так, белок эритроцитов крови гемоглобин соединяется в легких с кислородом, превращаясь в оксигемоглобин. Достигая с током крови органов и тканей, оксигемоглобин расщепляется и отдает кислород, необходимый для обеспечения окислительных процессов в тканях. Другие белки крови связывают триглицериды, жирные кислоты, холестерин, кальций, некоторые гормоны, витамины и другие вещества и транспортируют их к месту использования или действия.
Защитную функцию выполняют специфические белки (антитела), образующиеся в организме. Они обеспечивают связывание и обезвреживание веществ, поступающих в организм или появляющихся в результате жизнедеятельности бактерий и вирусов. Защитную функцию выполняет белок плазмы крови фибриноген, участвуя в свертывании крови и тем самым уменьшая кровопотери.
Сократительную функцию выполняют белки, в результате взаимодействиях которых происходит передвижение в пространстве, сокращение и расслабление сердца, движение других внутренних органов.
Структурная функция белков заключается в том, что они составляют основу строения клетки; некоторые из них (коллаген соединительной ткани, кератин волос, ногтей и кожи, эластин сосудистой стенки и др.) выполняют почти исключительно структурную функцию. В комплексе с липидами (преимущественно фосфолипидами) белки участвуют в построении мембран клеток и внутриклеточных образований.
Гормональную функцию выполняют белки-регуляторы обмена веществ. Они относятся к гормонам, которые образуются в железах внутренней секреции, некоторых органах и тканях организма.
Питательная функция осуществляется белками, которые являются резервными, или питательными. Белки яйца обеспечивают рост и развитие плода, белки молока служат источником питания для новорожденного.
Перечисленные функции белков являются наиболее важными и специфичными, но ими не ограничивается значение белков для жизнедеятельности организма. Биологическая ценность белков. По современным представлениям под биологической ценностью пищевых белков понимают, зависящую от аминокислотного состава и других структурных особенностей, степень задержки азота или эффективность его утилизации для поддержания азотистого баланса у человека. Иными словами, указанный критерий позволяет установить место тех или иных пищевых белков по степени сравнительной пользы для организма человека. Биологическая ценность белков зависит от следующих факторов:
Сбалансированный аминокислотный состав, в первую очередь по незаменимым аминокислотам. Для построения подавляющего большинства белков организма человека требуются все 20 аминокислот, причем в определенных соотношениях. Более того, важно не столько достаточное количество каждой из незаменимых аминокислот, сколько их соотношение, максимально приближенное к таковому в белках тела человека. Нарушение сбалансированности аминокислотного состава пищевого белка приводит к нарушению синтеза собственных белков, сдвигая динамическое равновесие белкового анаболизма и катаболизма в сторону преобладания распада собственных белков организма, в том числе белков-ферментов. Недостаток той или иной незаменимой аминокислоты, лимитирует использование других аминокислот в процессе биосинтеза белка. Значительный же избыток ведет к образованию высокотоксичных продуктов обмена неиспользованных для синтеза аминокислот.
Доступность отдельных аминокислот может снижаться при наличие в пищевых белках ингибиторов пищеварительных ферментов (присутствующих, например, в бобовых) или тепловом повреждении белков и аминокислот, при кулинарной обработке. Степень усваиваемости белка отражает его расщепление в желудочно-кишечном тракте и последующее всасывание аминокислот. По скорости переваривания пищеварительными ферментами пищевые белки можно расположить в следующей последовательности:
— яичные и молочные;
— мясные и рыбные;
— растительные белки;
Биологическую ценность белков определяют путем сравнения аминокислотного состава изучаемого белка со справочной шкалой аминокислот гипотетического идеального белка или аминограммами высококачественных стандартных белков. Этот методический прием получил название аминокислотного скора. Существует несколько способов расчета аминокислотного скора, наиболее простым из которых является расчет отношения количества каждой незаменимой аминокислоты в испытуемом белке к количеству этой же аминокислоты в гипотетическом белке с идеальной аминокислотной шкалой по следующей формуле:
Аминокислотный скор=(мг АК в 1г исследуемого белка) / (мг АК в 1г идеального белка * 100)
где АК — любая незаменимая аминокислота.
При этом принято, что аминокислотой, лимитирующей биологическую ценность белка, считается та, скор которой имеет наименьшее значение. В идеальном или стандартном белке аминокислотный скор каждой незаменимой аминокислоты принимают за 1,00, а в белках пищевых продуктов, обычно потребляемых человеком, значение скора для отдельных аминокислот могут быть существенно ниже.

Таблица 2.Ориентировочная надеждная потребность взрослого человека в незаменимых аминокислотах (г/100 белка)

Аминокислота

Надежный уровень

Оптимальный уровень

Изолейцин

1,8

4,0

Лейцин

2,5

7,0

Лизин

2,2

5,5

Метионин + Цистин

2,4

3,5

Фенилаланин + Тирозин

2,5

6,0

Треонин

1,3

4,0

Триптофан

0,65

1,0

Валин

1,8

5,0

° рекомендации ФАО/ВОЗ (Продовольственного Комитета Всемирной Организации Здравоохранения)

Таблица 3.Аминокислотный состав пищевых белков (г/100 г белка)

Аминок-та

Шкала ФАО/ ВОЗ

Цел-й яичный белок

Казеин

Сыворо точные белки

Соевый белок

Белок риса

Рыбный белок

Изолейин

4,0

5,5

6,1

6,2

4,9

4,4

4,5

Лейцин

7,0

9,9

9,2

12,3

8,2

8,6

8,6

Лизин

5,5

7,9

8,2

9,1

6,3

3,8°

9,3

Метионин + Цистин

3,5

6,5

3,14°

5,7

2,6°

3,8

5,1

Фенила ланин + Тирозин

6,0

11,1

11,3

8,2

9,0

8,6

8,2

Треонин

4,0

5,8

4,9

5,2

3,8

3,5°

4,5

Триптофан

1,0

1,7

1,7

2,2

1,3

1,4

1,1

Валин

5,0

7,7

7,2

5,7

5,0

6,1

5,0

° лимитирующая кислота

Таблица 4.Биологическая ценность белков

Наим. пищ-го белка

Биолог. цен-ть

Чистая утилиз., %

Перевар-ть, %

Коэфф. эффект.

Белки молочной сыворотки

104

95

98

3,5

Цельный белок куриного яйца

100

97

100

3,9

Яичный альбумин

88

95

95

3,4

Казеин + сывороточные белки

85

82

96

3,1

Казеин

77

70

87

2,5

Соевый белок

74

61

83

2,3

Белок риса

59

57

89

2,2

Белки куриных яиц.

Цельный яичный белок имеет наивысшую усваиваемость и считается эталонным, относительно которого оцениваются все остальные белки. Как известно куриное яйцо состоит из белка, который практически на 100% состоит из альбумина (овоальбумина) и желтка, который содержит 7 различных белков — альбумин, овоглобулин, коальбумин, овомукоид, овомуцин, лизоцин, авидин. Для производства пищевых добавок используется как цельный яичный белок, так и отдельно яичный альбумин.
Также необходимо отметить, что употреблять в пищу большого количества сырых куриных яиц не рекомендуется, так как они содержат ингибитор (вещество значительно замедляющее процесс переваривания) пищеварительного фермента трипсина. Более того, белок авидин, содержащийся в желтке, жадно присоединяет к себе жизненно важный биотин (витамин H), образуя прочный комплекс, который не переваривается и не усваивается организмом. Поэтому рекомендуют употреблять куриные яйца только после термической обработки (при 70°С разрушается ингибитор трипсина, а при 80°С высвобождается активный биотин из биотин-авидинового комплекса).

Белки молочной сыворотки.

Белки молочной сыворотки (лактальбумин, лактоглобулин и иммуноглобулин) имеют наивысшую скорость расщепления среди цельных белков. Концентрация аминокислот и пептидов в крови резко возрастает уже в течение первого часа после приема питания на основе белков молочной сыворотки. При этом не меняется кислотообразующая функция желудка, что исключает нарушение его работы и образование газов. Усваиваемость белков молочной сыворотки исключительно высока.
Аминокислотный состав сывороточных белков наиболее близок к аминокислотному составу мышечной ткани человека, а по содержанию незаменимых аминокислот и аминокислот с разветвленной цепью (BCAA): валина, лейцина и изолейцина, они превосходят все остальные белки животного и растительного происхождения. Кроме того, примерно 14% белков молочной сыворотки находится в виде продуктов гидролиза (аминокислот, ди-, три- и полипептидов), которые являются инициаторами пищеварения и участвуют в синтезе большинства жизненно важных ферментов и гормонов. Также белки молочной сыворотки заметно снижают уровень холестерина в крови.
Основным источником получения сывороточных белков является сладкая молочная сыворотка, образующаяся при производстве сычужных сыров. Сама по себе сладкая молочная сыворотка не находит применения при производстве пищевых добавок, что связано с низким содержанием белка (около 5 %) и наличием большого количества лактозы ( молочного сахара) — основного вещества вызывающего непереносимость молочных продуктов некоторыми людьми. Технология получения так называемых концентратов сывороточных белков (КСБ — УФ) в нативной форме с содержанием белка 35%, 65% и 80%, основана на методе ультрафильтрации. В настоящее время в СНГ производится только 65% — ый КСБ и только на Березовском сыродельном комбинате, расположенном в Республике Беларусь.
Впервые концентрат сывороточных белков использовался в рационе питания велосипедистов (шоссейные гонки) сборной СССР при подготовке к Олимпиаде — 80 (все стали олимпийскими чемпионами). Отмечалось, что применение сывороточных белков ускоряло процесс адаптации спортсменов к неблагоприятным внешним условиям. В течение сезона 1985 — 86 гг. КСБ использовали в рационе питания футболистов команды мастеров киевского <Динамо>, в период их подготовке к участию в Кубке Кубков, который они триумфально завоевали. По отзывам руководства команды, футболистов, а также врача команды, пищевые добавки на основе КСБ <способствовали созданию высокого функционального уровня, эффективному удержанию его, профилактике заболеваемости и травматизма у спортсменов>.
Практически аналогичные или более впечатляющие результаты были получены при использовании сывороточных белков в рационе питания людей, работающих в условиях сверхвысоких эмоционально-физических нагрузок (летчиков, космонавтов, подводников и др.). По заключению специалистов Института медико-биологических проблем <пищевые продукты, обогащенные КСБ обладают уникальной пищевой и биологической ценностью, а включение подобных продуктов в рацион питания способствует повышению резистентности организма к неблагоприятным внешним воздействиям, повышают работоспособность и психологическую устойчивость>.
Экспериментальным путем установлено, что содержание белка в пищевых добавках на основе белков молочной сыворотки оптимально на уровне 60-65%.

Казеин.

Как правило, казеин вводится в смеси для детского питания, что по современным представлениям считается биологически оправданным. Так при попадании в желудок казеин створаживается, превращаясь в сгусток, который переваривается продолжительное время, обеспечивая сравнительно низкий темп расщепления белка. Это приводит к стабильному и равномерному поступлению аминокислот в организм интенсивно растущего ребенка. При нарушении этого ритма усваивания (применение смесей на основе белков молочной сыворотки) приводит к тому, что организм ребенка на этом этапе развития не успевает усваивать интенсивный поток аминокислот, что может приводить к различного рода отклонениям в развитии ребенка. Поэтому диетологи рекомендуют для грудных детей применять смеси на основе казеина.
Что же касается взрослого человека, то низкая усваиваемость, а также медленное прохождение сгустков казеина по желудочно кишечному тракту неприемлемы, особенно при повышенных физических нагрузках. Поэтому пищевые добавки созданные на основе одного казеина (казеинатов), по всей вероятности, малоэффективны. Однако выход из положения может быть найден за счет использования белковых композиций на основе казеина и сывороточных белков. После соответствующих исследований был определен максимальный коэффициент эффективности белка и соответствующие ему пропорции сывороточных белков и казеина. Этой пропорцией оказалось соотношение 63:37 при коэффициенте эффективности белка 3,49. Полученное значение биологической ценности для данного соотношения белков оказалось очень высоким и, судя по данным литературы, не уступающим таковым для других высокоценных белков животного происхождения.
Что касается усваиваемости, то по мере увеличения содержания сывороточных белков она постепенно возрастала, подтверждает известный факт лучшей перевариваемости сывороточных белков пищеварительными ферментами по сравнению с казеином.

Соевые белки.

Соевый белок хорошо сбалансирован по аминокислотам, в том числе по незаменимым. После потребления соевых белков появляется четкое снижение уровня холестерина в крови, поэтому их целесообразно использовать в рационе людей с избыточным весом, а также людей страдающих непереносимостью молочных продуктов. Для производства пищевых добавок используются соевая мука (содержит 40-50% белка), соевый концентрат (65-75%) и соевый изолят (свыше 85%).
Однако главный недостаток соевого белка — наличие ингибитора пищеварительного фермента трипсина. Его количество зависит от технологии переработки соевых бобов. Для избавления от ингибитора нужна дополнительная обработка белка с помощью ферментативного гидролиза (пятидесятиминутный электрофорез панкреатином). Также существуют данные, что соевый белок оказывает повреждающее действие на стенки тонкой кишки. Все это значительно ограничивает применение соевого белка в пищевых добавках.

Растительные белки.

В настоящее время уже неопровержимо доказано, что растительные белки, даже содержащие необходимый набор аминокислот усваивается очень плохо. Плохое усвоение растительного белка вызвано несколькими причинами:
— Толстые оболочки клеток растительных белков, часто не поддающиеся действию пищеварительных соков;
— Наличие ингибиторов пищеварительных ферментов в некоторых растениях, например, в бобовых;
— Трудности расщепления растительных белков до аминокислот;

Рыбный белок.

Предполагалось использование изолятов рыбного белка в питании спортсменов. Исследования проводились в НИИ Гигиены Питания г. Киева. Сравнивалась перевариваемость рыбного изолята, свежей рыбы и казеина. Было установлено, что изолят рыбного белка еще значительно медленнее, чем казеин расщепляется до аминокислот. Расщепление изолята до пептидов не прекращалось даже через 3 часа с момента введения белка.

Расчет дневной потребности в белке.

Количество потребляемого белка зависит от интенсивности тренировок и может рассчитываться по формуле:
дневная потребность в белке (в г)=сухая масса тела (в кг) * фактор интенсивности,
где факторы интенсивности:
1.4 — умеренные атлетические тренировки 3 раза в неделю;
1.6 — ежедневные умеренные атлетические или аэробные тренировки;
1.8 — ежедневные интенсивные атлетические тренировки;
2.0 — предсоревновательная подготовка;

Например для культуриста весом 80 кг, имеющего 10% жира (сухая масса тела равна 72 кг) и тренирующегося 3 (три) раза в неделю (фактор интенсивности равен 1,4) дневная потребность в белке составляет: 72 * 1,4=101 г.